home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00060 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  5.8 KB  |  119 lines
  1. ******************************************************
  2. * Short-chain alcohol dehydrogenase family signature *
  3. ******************************************************
  4.  
  5. Alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1) (ADH) catalyzes the reversible oxidation of
  6. ethanol to acetaldehyde with the concomitant  reduction of NAD [1].  Currently
  7. three,   structurally   and   catalytically,   different  types   of   alcohol
  8. dehydrogenases are known:
  9.  
  10.  - Zinc-containing 'long-chain' alcohol dehydrogenases.
  11.  - Insect-type, or 'short-chain' alcohol dehydrogenases.
  12.  - Iron-containing alcohol dehydrogenases.
  13.  
  14. Short-chain alcohol dehydrogenases [2] are  dimeric  enzymes  of approximately
  15. 250 amino acid residues. The sequence of ADH's from various Drosophila species
  16. is known.  These ADH's have been shown [3 to 7] to be  evolutionary related to
  17. a number of  other dehydrogenases and to proteins  which  are, most  probably,
  18. also dehydrogenases but whose function  has  not yet  been characterized.  The
  19. proteins  currently   known  to  belong  to  this family   are  listed   below
  20. (references are only provided for recently determined sequences).
  21.  
  22.  - Acetoin dehydrogenase (EC 1.1.1.5) from Klebsiella terrigena [8].
  23.  - D-beta-hydroxybutyrate dehydrogenase (BDH) (EC 1.1.1.30) from mammals.
  24.  - Acetoacetyl-CoA  reductase (EC 1.1.1.36)   from  Alcaligenes eutrophus  and
  25.    Zoogloea ramigera (gene phbB).
  26.  - Glucose 1-dehydrogenase (EC 1.1.1.47) from two Bacillus species.
  27.  - 3-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (EC 1.1.1.51) from Comomonas
  28.    testosteroni.
  29.  - 20-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (EC 1.1.1.53) from Streptomyces
  30.    hydrogenans.
  31.  - Ribitol dehydrogenase (EC 1.1.1.56) (RDH) from Klebsiella aerogenes.
  32.  - Estradiol 17-beta-dehydrogenase (EC 1.1.1.62) from human.
  33.  - 3-oxoacyl-[acyl-carrier protein] reductase (EC 1.1.1.100) from  Escherichia
  34.    coli (gene fabG) and from plants.
  35.  - Sorbitol-6-phosphate 2-dehydrogenase (EC 1.1.1.140)  from  Escherichia coli
  36.    (gene gutD) and from Klebsiella pneumoniae (gene sorD).
  37.  - 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NAD+) (EC 1.1.1.141) from human.
  38.  - Corticosteroid 11-beta-dehydrogenase (EC 1.1.1.146) (11-DH) from rat.
  39.  - 7-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (EC 1.1.1.159)  from  Escherichia coli
  40.    (gene hdhA) and from Eubacterium strain VPI 12708 (gene baiA).
  41.  - NADPH-dependent carbonyl reductase (EC 1.1.1.184) from human.
  42.  - N-acylmannosamine 1-dehydrogenase  (EC 1.1.1.233) [9]  from  Flavobacterium
  43.    strain 141-8.
  44.  - Cis-1,2-dihydroxy-3,4-cyclohexadiene-1-carboxylate dehydrogenase (EC 1.3.1.
  45.    -) from  Acinetobacter  calcoaceticus  (gene benD)  and  Pseudomonas putida
  46.    (gene xylL).
  47.  - Biphenyl-cis-diol dehydrogenase (EC 1.3.1.-)  (gene bphB)  from Pseudomonas
  48.    pseudoalcaligenes
  49.  - Cis-toluene dihydrodiol dehydrogenase (EC 1.3.1.-) from  Pseudomonas putida
  50.    (gene todD).
  51.  - Cis-benzene  glycol dehydrogenase  (EC 1.3.1.19)  from  Pseudomonas  putida
  52.    (gene bnzE).
  53.  - 2,3-dihydro-2,3-dihydroxybenzoate dehydrogenase  (EC 1.3.1.28)  (gene entA)
  54.    from Escherichia coli.
  55.  - Putative keto-acyl reductases  from  Streptomyces  polyketide  biosynthesis
  56.    operons.
  57.  
  58.  - A  trifunctional  hydratase-dehydrogenase-epimerase  from  the  peroxisomal
  59.    beta-oxidation  system  of Candida tropicalis.  This  protein  contains two
  60.    tandemly repeated 'short-chain dehydrogenase-type' domain in its N-terminal
  61.    extremity.
  62.  
  63.  - Nodulation protein nodG from species of Azospirillum and Rhizobium which is
  64.    probably involved in the  modification  of  the nodulation Nod factor fatty
  65.    acyl chain.
  66.  - Nitrogen fixation protein fixR from Bradyrhizobium japonicum.
  67.  - An adipocyte protein from mouse (p27).
  68.  - A 25 Kd development specific protein from the fly Sarcophaga peregrina.
  69.  - Drosophila fat body protein P6 [10].
  70.  - A Listeria monocytogenes hypothetical  protein  encoded  in the internalins
  71.    gene region.
  72.  - A Bacillus  subtilis   hypothetical   protein  (ORF238)    encoded  in  the
  73.    replication terminus region.
  74.  
  75. We use as a signature  pattern  for  this  family of  proteins one of the best
  76. conserved regions  which includes two perfectly conserved residues, a tyrosine
  77. and a lysine.  The tyrosine  residue  has been shown, in glucose dehydrogenase
  78. and  in  15-hydroxyprostaglandin  dehydrogenase [11],  to   be  important  for
  79. catalytic activity and/or for subunit binding.
  80.  
  81. -Consensus pattern: Y-[PSTAGCV]-[STAGCIV]-[STAGC]-K-x-[SAG]-[LIVMAG]-x(2)-
  82.                     [LIVMF]
  83. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  84.  for Drosophila P6, acetoacetyl-CoA reductase from Zoogloea ramigera, and  for
  85.  Drosophila mulleri Adh1.
  86. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 21 proteins  that  clearly  do  not
  87.  belong to this family.
  88.  
  89. -Expert(s) to contact by email: Joernvall H.
  90.                                 hans.jornvall@k1m.ki.se
  91.                                 Persson B.
  92.                                 bengt.persson@embl-heidelberg.de
  93.  
  94. -Last update: June 1994 / Text revised.
  95.  
  96. [ 1] Branden C.-I., Joernvall H., Eklund H., Furugren B.
  97.      (In) The Enzymes (3rd edition) 11:104-190(1975).
  98. [ 2] Villarroya A., Juan E., Egestad B., Joernvall H.
  99.      Eur. J. Biochem. 180:191-197(1989).
  100. [ 3] Persson B., Krook M., Joernvall H.
  101.      Eur. J. Biochem. 200:537-543(1991).
  102. [ 4] Baker M.E.
  103.      Biochem. J. 267:839-841(1990).
  104. [ 5] Baker M.E.
  105.      FASEB J. 4:222-226(1990).
  106. [ 6] Baker M.E.
  107.      FASEB J. 4:3028-3032(1990).
  108. [ 7] Neidle E.L., Hartnett C., Ornston N.L., Bairoch A., Rekik M., Harayama S.
  109.      Eur. J. Biochem. 204:113-120(1992).
  110. [ 8] Blomqvist K., Nikkola M., Lehtovaara P., Suihko M.L., Airaksinen U.,
  111.      Straby K.B., Knowles J.K., Penttilae M.E.
  112.      J. Bacteriol. 175:1392-1404(1993).
  113. [ 9] Yamamoto-Otake H., Koyama Y., Horiuchi T., Nakano E.
  114.      Appl. Environ. Microbiol. 57:1418-1422(1991).
  115. [10] Rat L., Veuille M., Lepesant J.-A.
  116.      J. Mol. Evol. 33:194-203(1991).
  117. [11] Ensor C.M., Tai H.-H.
  118.      Biochem. Biophys. Res. Commun. 176:840-845(1991).
  119.